Химический состав и физико-химические свойства белков

Мол. масса (мол. вес) белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов (большинство белков имеет мол. массу в пределах десятков — сотен тысяч). Б. большей частью растворимы в воде или солевых растворах, образуя растворы, обладающие свойствами коллоидов (см.). В живых тканях белков в той или иной степени гидратированы. В растворах Б. весьма неустойчивы и легко выпадают в осадок при нагревании или других воздействиях, нередко теряя при этом нативные свойства, в том числе растворимость в исходном растворителе (свертывание, денатурация).
Являясь полимерами аминокислот, белки содержат свободные кислотные (карбоксильные) и основные (гидратированные аминные) группы, благодаря чему молекулы белков несут как отрицательные, так и положительные заряды. В растворах белки ведут себя как биполярные (амфотерные) ионы. В зависимости от преобладания кислотных или основных свойств Б. реагируют как слабые кислоты или как слабые основания. При понижении рН (подкислении) раствора кислотная диссоциация подавляется, а щелочная — усиливается, вследствие чего общий заряд белковой частицы становится положительным и в электрическом поле (электрофорез) она стремится к катоду. При повышении рН (подщелачивании) происходит подавление щелочной диссоциации и усиление кислотной, благодаря чему частица Б. заряжается отрицательно. При определенном рН, называемом изоэлектрической точкой, кислотная диссоциация равна щелочной и частица в целом становится неподвижной в электрическом поле.
Значение изоэлектрической точки характерно для каждого данного белка и зависит главным образом от соотношения кислотных и основных групп, а также от их диссоциации, обусловливаемой строением белковой молекулы. У большинства Б. изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде, однако имеются Б. и с резким преобладанием щелочных свойств. В изоэлектрической точке вследствие потери заряда и уменьшения гидратации белковые частицы наименее устойчивы в растворе и легче свертываются при нагревании, а также осаждаются спиртом или другими агентами.
Под действием кислот, щелочей или протеолитических ферментов белка подвергаются гидролизу, т.е. распадаются с присоединением элементов воды. Продуктами полного гидролиза Б. являются аминокислоты (см.). В качестве промежуточных продуктов гидролиза образуются пептиды и полипептиды. Начальные высокомолекулярные продукты гидролиза Б.— альбумозы (протеозы) и пептоны — химически не охарактеризованы и, по-видимому, представляют собой высокомолекулярные полипептиды. Под альбумозами подразумевали начальные продукты гидролиза белков, осаждаемые, в отличие от пептонов, сернокислым аммонием. Путем качественного и количественного определения аминокислот, получающихся при полном гидролизе Б., находят аминокислотный состав данного белка — важнейшую характеристику Б. с точки зрения как его питательной ценности (см. ниже), так и строения белковой молекулы.
Аминокислотный состав некоторых белков приведен в табл. 1.
В молекуле Б. остатки аминокислот соединены между собой при помощи так называемых пептидных связей—СО—NH—. Соответственно этому такие соединения называют пептидами или полипептидами (если аминокислотных остатков много). Полипептидные цепочки являются основой строения белковой молекулы. Поскольку полипептиды могут быть построены из разных аминокислот, повторяющихся разное число раз и расположенных в различной последовательности, и учитывая, что в состав Б. входит более 20 аминокислот, возможное число различных индивидуальных Б. практически бесконечно.
Реакционная способность белков также очень разнообразна, так как в их состав входят радикалы различных аминокислот, несущие весьма активные химические группы. Присутствие ряда атомных группировок, расположенных в той или иной последовательности на определенной структуре белковой молекулы, обусловливает уникальные и чрезвычайно специфичные свойства индивидуальных Б., играющие важнейшую биологическую роль.

Понравилась статья? Поделиться с друзьями:
Добавить комментарий
SQL - 45 | 0,155 сек. | 11.25 МБ